العلاقة بين بنية البروتين ووظيفته
4-1- جدول تجربة Anfisten صفحة 49 ملف 4 صفحة 50
تحليل نتائج الجدول
التحليل: لاحظنا أنه إذا فقد الريبونوكلياز هيكله الفراغي الفراغي وله بنية مكانية غير طبيعية ، فإن الإنزيم يكون غير نشط.
صف بنية هذا الإنزيم في الملف 4
يتكون الإنزيم من سلسلة عديد ببتيد مفردة ذات بنية ثلاثية تتكون من 124 حمض أميني وتحتوي على أربعة جسور كبريتية.
اشرح نتائج التجربة ، ما النتيجة التي توصلت إليها؟
* ستؤدي معالجة ريبونوكلياز مع مركابتويثانول – مركابتويثانول لـ تدمير الجسور الكبريتية الأربعة ، وبالتالي تدمير هيكلها الفارغ ، وستمنع المعالجة باليوريا استعادة طيّها الطبيعي ، وبالتالي تصبح
لا وظيفة للبروتين
* إزالة اليوريا والميركابتويثانول يجعل الإنزيم يستعيد الانطواء الطبيعي ، وبالتالي استعادة خبرته الوظيفية.
* ينتج عن معالجة الإنزيمات المدمرة (بدون بنية مكانية طبيعية) مع اليوريا تكوين جسور كبريتية خارج مواقعها الطبيعية ، أي ، طي غير طبيعي ، مما ينتج عنه إنزيمات ذات هياكل مكانية غير طبيعية (تغييرات في بنية الفجوة) ، والتي تتغير لا تعمل
فى الختام:
إن وجود أنواع موحدة من الأحماض الأمينية في مواضع محددة في سلسلة الببتيد سيؤدي لـ تكوين روابط كيميائية تحدد التركيب المكاني للبروتين ، وبالتالي فإن كسر هذه الروابط سيؤدي لـ فقدان البروتين لبنيته المكانية وبالتالي وظيفته.
فقط التركيب التشريحي الطبيعي للبروتين يمكن أن يجعل البروتين يعمل.
الخلاصة: – تختلف الببتيدات عن بعضها البعض في قدرة التفكك الصلب للسلسلة الجانبية والتي تحدد خواصها المذبذبة والكهربائية.
يعتمد التركيب المكاني والخصوصية الوظيفية للبروتينات على الروابط التي تظهر بين الأحماض الأمينية المخصصة (روابط ثاني كبريتيد ، روابط أيونية ، إلخ) ، وهي موجودة بدقة في سلسلة الببتيد كماًا للمعلومات الجينية.
تقييم:
تشكل الملفات التالية تسلسل الأحماض الأمينية في الأنسولين الطبيعي والسكري
الأنسولين للناس العاديين
بعد شرح ظهور الأمراض ، من ناحية ، شرح العلاقة بين الأحماض الأمينية والتركيب المكاني للبروتينات ، من ناحية أخرى ، شرح العلاقة بين التركيب المكاني ووظيفة البروتينات.
